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ENZYME

ENZYME entry: EC 2.7.7.108

Accepted Name
protein adenylyltransferase
Alternative Name(s)
AMPylase
Reaction catalysed
  • ATP + L-seryl-[protein] <=> 3-O-(5'-adenylyl)-L-seryl-[protein] + diphosphate
  • ATP + L-threonyl-[protein] <=> 3-O-(5'-adenylyl)-L-threonyl-[protein] + diphosphate
  • ATP + L-tyrosyl-[protein] <=> diphosphate + O-(5'-adenylyl)-L-tyrosyl-[protein]
Comment(s)
  • The enzyme, commonly referred to as AMPylase, transfers an adenylyl (adenosine 5'-phosphate) group from ATP to L-serine, L-threonine, and L-tyrosine residues in its target protein substrates.
  • AMPylation is found in both prokaryotes and eukaryotes.
  • In bacteria AMPylases are abundant enzymes that either regulate the function of endogenous bacterial proteins or are translocated into host cells to hijack host cell signaling processes.
  • Metazoans AMPylases are either enzymes containing a conserved Fic domain that primarily modify the ER-resident chaperone BiP, or mitochondrial selenocysteine-containing proteins (SelO) involved in redox signaling.
  • Formerly EC 2.7.7.n1.
Cross-references
BRENDA2.7.7.108
EC2PDB2.7.7.108
ExplorEnz2.7.7.108
PRIAM enzyme-specific profiles2.7.7.108
KEGG Ligand Database for Enzyme Nomenclature2.7.7.108
IUBMB Enzyme Nomenclature2.7.7.108
IntEnz2.7.7.108
MEDLINEFind literature relating to 2.7.7.108
MetaCyc2.7.7.108
Rhea expert-curated reactions2.7.7.108
UniProtKB/Swiss-Prot
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P55548, Y4LH_SINFNQ58021, Y604_METJAP44088, Y977_HAEIN
O66426, YZ38_AQUAE

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