ENZYME entry: EC 2.8.1.8

Accepted Name
Lipoyl synthase.
Alternative Name(s)
Lipoate synthase.
Reaction catalysed
Protein N(6)-(octanoyl)lysine + 2 sulfur-(sulfur carrier) + 2 S-adenosyl-L-methionine <=> protein N(6)-(lipoyl)lysine + 2 (sulfur carrier) + 2 L-methionine + 2 5'-deoxyadenosine
Cofactor(s)
Iron-sulfur.
Comment(s)
  • Member of the 'AdoMet radical' (radical SAM) family, all members of which produce the 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical and methionine from AdoMet (i.e. S-adenosylmethionine, or S-(5'-deoxyadenosin- 5'-yl)methionine), by the addition of an electron from an iron-sulfur center.
  • The radical is converted into 5'-deoxyadenosine when it abstracts a hydrogen atom from C-6 and C-8, leaving reactive radicals at these positions so that they can add sulfur, with inversion of configuration.
  • Catalyzes the final step in the de-novo biosynthesis of the lipoyl cofactor, with the other enzyme involved being EC 2.3.1.181.
  • Lipoylation is essential for the function of several key enzymes involved in oxidative metabolism, as it converts apoprotein into the biologically active holoprotein.
  • Examples of such lipoylated proteins include pyruvate dehydrogenase (E(2) domain), 2-oxoglutarate dehydrogenase (E(2) domain), the branched-chain 2-oxoacid dehydrogenases and the glycine cleavage system.
  • An alternative lipoylation pathway involves EC 2.7.7.63, which can lipoylate apoproteins using exogenous lipoic acid (or its analogs).
Cross-references
BRENDA2.8.1.8
EC2PDB2.8.1.8
ExplorEnz2.8.1.8
PRIAM enzyme-specific profiles2.8.1.8
KEGG Ligand Database for Enzyme Nomenclature2.8.1.8
IUBMB Enzyme Nomenclature2.8.1.8
IntEnz2.8.1.8
MEDLINEFind literature relating to 2.8.1.8
MetaCyc2.8.1.8
UniProtKB/Swiss-Prot
B4IUG3, LIAS1_DROYA;  Q3LSN4, LIAS1_PEA;  B4PF83, LIAS2_DROYA;  
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B9I666, LISC1_POPTR;  C0PN26, LISC2_MAIZE;  B8B016, LISC2_ORYSI;  
Q6L534, LISC2_ORYSJ;  B9N2B0, LISC2_POPTR;  Q8LEE8, LISC_ARATH;  
A8I2V9, LISC_CHLRE;  A4RW69, LISC_OSTLU;  B9RX57, LISC_RICCO;  
C5XKZ1, LISC_SORBI;  

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