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ENZYME

ENZYME entry: EC 2.8.4.4

Accepted Name
[ribosomal protein S12] (aspartate(89)-C(3))-methylthiotransferase
Alternative Name(s)
[ribosomal protein S12] (aspartate-C(3))-methylthiotransferase
Reaction catalysed
[sulfur carrier]-SH + AH2 + L-aspartate(89)-[ribosomal protein uS12]-hydrogen + 2 S-adenosyl-L-methionine <=> 3-methylsulfanyl-L-aspartate(89)-[ribosomal protein uS12]-hydrogen + 5'-deoxyadenosine + [sulfur carrier]-H + A + 2 H(+) + L-methionine + S-adenosyl-L-homocysteine
Comment(s)
  • This bacterial enzyme binds two [4Fe-4S] clusters.
  • A bridge of five sulfur atoms is formed between the free Fe atoms of the two [4Fe-4S] clusters.
  • In the first reaction the enzyme transfers a methyl group from AdoMet to the external sulfur ion of the sulfur bridge.
  • In the second reaction the enzyme catalyzes the reductive fragmentation of a second molecule of AdoMet, yielding a 5'-deoxyadenosine radical, which then attacks the methylated sulfur atom of the polysulfide bridge, resulting in the transfer of a methylsulfanyl group to aspartate(89) (Escherichia coli numbering).
  • The enzyme is a member of the superfamily of S-adenosyl-L-methionine- dependent radical (radical AdoMet) enzymes.
Cross-references
BRENDA2.8.4.4
EC2PDB2.8.4.4
ExplorEnz2.8.4.4
PRIAM enzyme-specific profiles2.8.4.4
KEGG Ligand Database for Enzyme Nomenclature2.8.4.4
IUBMB Enzyme Nomenclature2.8.4.4
IntEnz2.8.4.4
MEDLINEFind literature relating to 2.8.4.4
MetaCyc2.8.4.4
Rhea expert-curated reactions2.8.4.4
UniProtKB/Swiss-Prot
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