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ENZYME entry: EC 2.8.1.8

Accepted Name
lipoyl synthase.
Alternative Name(s)
lipoate synthase.
Reaction catalysed
[[Fe-S] cluster scaffold protein carrying a second [4Fe-4S](2+) cluster] + 4 H(+) + N(6)-octanoyl-L-lysyl-[protein] + 2 oxidized [2Fe-2S]-[ferredoxin] + 2 S-adenosyl-L-methionine <=> (R)-N(6)-dihydrolipoyl-L-lysyl-[protein] + 2 5'-deoxyadenosine + [[Fe-S] cluster scaffold protein] + 4 Fe(3+) + 2 hydrogen sulfide + 2 L-methionine + 2 reduced [2Fe-2S]-[ferredoxin]
Comment(s)
  • This enzyme catalyzes the final step in the de novo biosynthesis of the lipoyl cofactor, the attachment of two sulfhydryl groups to C6 and C8 of a pendant octanoyl chain.
  • It is a member of the 'AdoMet radical' (radical SAM) family, all members of which produce the 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical and methionine from AdoMet (S-adenosylmethionine) by the addition of an electron from an iron-sulfur center.
  • The enzyme contains two [4Fe-4S] clusters.
  • The first cluster produces the radicals, which are converted into 5'-deoxyadenosine when they abstract hydrogen atoms from C6 and C8, respectively, leaving reactive radicals at these positions that interact with sulfur atoms within the second (auxiliary) cluster.
  • Having donated two sulfur atoms, the auxiliary cluster is degraded during catalysis, but is regenerated immediately by the transfer of a new cluster from iron-sulfur cluster carrier proteins.
  • Lipoylation is essential for the function of several key enzymes involved in oxidative metabolism, as it converts apoprotein into the biologically active holoprotein.
  • Examples of such lipoylated proteins include pyruvate dehydrogenase (E2 domain), 2-oxoglutarate dehydrogenase (E2 domain), the branched- chain 2-oxoacid dehydrogenases and the glycine cleavage system (H protein).
  • An alternative lipoylation pathway involves EC 6.3.1.20, which can lipoylate apoproteins using exogenous lipoic acid (or its analogs).
Cross-references
BRENDA2.8.1.8
EC2PDB2.8.1.8
ExplorEnz2.8.1.8
PRIAM enzyme-specific profiles2.8.1.8
KEGG Ligand Database for Enzyme Nomenclature2.8.1.8
IUBMB Enzyme Nomenclature2.8.1.8
IntEnz2.8.1.8
MEDLINEFind literature relating to 2.8.1.8
MetaCyc2.8.1.8
Rhea expert-curated reactions2.8.1.8
UniProtKB/Swiss-Prot
B4IUG3, LIAS1_DROYA;  Q3LSN4, LIAS1_PEA;  B4PF83, LIAS2_DROYA;  
Q3LSN5, LIAS2_PEA;  Q16W22, LIAS_AEDAE;  Q9ZWT1, LIAS_ARATH;  
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B7HUW3, LIPA_BACC7;  A7GUG3, LIPA_BACCN;  B9J3H2, LIPA_BACCQ;  
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A8FH34, LIPA_BACP2;  O32129, LIPA_BACSU;  Q8A029, LIPA_BACTN;  
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B7MFQ1, LIPA_ECO45;  B7L9H2, LIPA_ECO55;  P60718, LIPA_ECO57;  
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B7M5F5, LIPA_ECO8A;  C4ZWB5, LIPA_ECOBW;  A7ZXQ4, LIPA_ECOHS;  
A1A8Q3, LIPA_ECOK1;  Q0TK45, LIPA_ECOL5;  P60717, LIPA_ECOL6;  
B1IYI0, LIPA_ECOLC;  P60716, LIPA_ECOLI;  B7N9N3, LIPA_ECOLU;  
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Q5FFK4, LIPA_EHRRG;  Q5HB02, LIPA_EHRRW;  Q5AQE4, LIPA_EMENI;  
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Q14IH3, LIPA_FRAT1;  A7NBV0, LIPA_FRATF;  Q2A3R2, LIPA_FRATH;  
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Q4QDI6, LIPA_LEIMA;  Q6AFG7, LIPA_LEIXX;  B0SGV6, LIPA_LEPBA;  
Q04T63, LIPA_LEPBJ;  Q051I5, LIPA_LEPBL;  B0SQ03, LIPA_LEPBP;  
B1XX30, LIPA_LEPCP;  Q72RU2, LIPA_LEPIC;  Q8F3V7, LIPA_LEPIN;  
A5E450, LIPA_LODEL;  B9EAJ9, LIPA_MACCJ;  A0L509, LIPA_MAGMM;  
Q65RH7, LIPA_MANSM;  Q0APQ9, LIPA_MARMM;  A1U380, LIPA_MARN8;  
Q0W150, LIPA_METAR;  B7KRC9, LIPA_METC4;  Q60CJ6, LIPA_METCA;  
A9W6I4, LIPA_METEP;  Q1GYC1, LIPA_METFK;  B8IDD6, LIPA_METNO;  
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C5CCN0, LIPA_MICLC;  Q2RHM6, LIPA_MOOTA;  A0QEY6, LIPA_MYCA1;  
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A4TBK7, LIPA_MYCGI;  B8ZQJ9, LIPA_MYCLB;  O32962, LIPA_MYCLE;  
B2HHL4, LIPA_MYCMM;  P61197, LIPA_MYCPA;  A0R075, LIPA_MYCS2;  
A3Q1S8, LIPA_MYCSJ;  A1UIB4, LIPA_MYCSK;  Q1B6R1, LIPA_MYCSS;  
A5U4P6, LIPA_MYCTA;  P9WK90, LIPA_MYCTO;  P9WK91, LIPA_MYCTU;  
A0PNH7, LIPA_MYCUA;  Q1D4N0, LIPA_MYXXD;  Q3IU11, LIPA_NATPD;  
Q5F8I0, LIPA_NEIG1;  B4RLK9, LIPA_NEIG2;  A9LZ95, LIPA_NEIM0;  
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Q30XT6, LIPA_OLEA2;  A5CCM4, LIPA_ORITB;  B3CQP5, LIPA_ORITI;  
C1H594, LIPA_PARBA;  C1GFM3, LIPA_PARBD;  C0SDG9, LIPA_PARBP;  
A6LE09, LIPA_PARD8;  A1B1T3, LIPA_PARDP;  A7HXW0, LIPA_PARL1;  
Q6MEX3, LIPA_PARUW;  P57978, LIPA_PASMU;  B1X4X1, LIPA_PAUCH;  
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Q6LN87, LIPA_PHOPR;  A6L1U8, LIPA_PHOV8;  D0NP70, LIPA_PHYIT;  
A5DGI1, LIPA_PICGU;  A3GGJ5, LIPA_PICST;  Q6L1L7, LIPA_PICTO;  
Q8IDQ0, LIPA_PLAF7;  B3L8F2, LIPA_PLAKH;  A5K883, LIPA_PLAVS;  
Q7RBD6, LIPA_PLAYO;  B2AT43, LIPA_PODAN;  A1VIT9, LIPA_POLNA;  
B2RKU2, LIPA_PORG3;  Q7MWT4, LIPA_PORGI;  A8G714, LIPA_PROM2;  
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Q9HX25, LIPA_PSEAE;  Q1I4G1, LIPA_PSEE4;  C3K2L8, LIPA_PSEFS;  
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Q1CKR6, LIPA_YERPN;  A4TP09, LIPA_YERPP;  Q66DF5, LIPA_YERPS;  
B1JGB7, LIPA_YERPY;  C5DY71, LIPA_ZYGRC;  Q9RNY7, LIPA_ZYMMO;  
B6TN12, LISC1_MAIZE;  B8AA76, LISC1_ORYSI;  Q5ZAQ2, LISC1_ORYSJ;  
B9I666, LISC1_POPTR;  C0PN26, LISC2_MAIZE;  B8B016, LISC2_ORYSI;  
Q6L534, LISC2_ORYSJ;  B9N2B0, LISC2_POPTR;  Q8LEE8, LISC_ARATH;  
A8I2V9, LISC_CHLRE;  A4RW69, LISC_OSTLU;  B9RX57, LISC_RICCO;  
C5XKZ1, LISC_SORBI;  

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