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ENZYME entry: EC 2.8.1.8

Accepted Name
Lipoyl synthase.
Alternative Name(s)
Lipoate synthase.
Reaction catalysed
[Protein]-N(6)-(octanoyl)-L-lysine + an [Fe-S] cluster scaffold protein carrying a [4Fe-4S](2+) cluster + 2 S-adenosyl-L-methionine + 2 oxidized [2Fe-2S] ferredoxin + 6 H(+) <=> [protein]-N(6)-((R)-dihydrolipoyl)-L-lysine + an [Fe-S] cluster scaffold protein + 2 sulfide + 4 Fe(3+) + 2 L-methionine + 2 5'-deoxyadenosine + 2 reduced [2Fe-2S] ferredoxin
Cofactor(s)
Iron-sulfur.
Comment(s)
  • This enzyme catalyzes the final step in the de novo biosynthesis of the lipoyl cofactor, the attachment of two sulfhydryl groups to C(6) and C(8) of a pendant octanoyl chain.
  • It is a member of the 'AdoMet radical' (radical SAM) family, all members of which produce the 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical and methionine from AdoMet (S-adenosylmethionine) by the addition of an electron from an iron-sulfur center.
  • The enzyme contains two [4Fe-4S] clusters.
  • The first cluster produces the radicals, which are converted into 5'-deoxyadenosine when they abstract hydrogen atoms from C(6) and C(8), respectively, leaving reactive radicals at these positions that interact with sulfur atoms within the second (auxiliary) cluster.
  • Having donated two sulfur atoms, the auxiliary cluster is degraded during catalysis, but is regenerated immediately by the transfer of a new cluster from iron-sulfur cluster carrier proteins.
  • Lipoylation is essential for the function of several key enzymes involved in oxidative metabolism, as it converts apoprotein into the biologically active holoprotein.
  • Examples of such lipoylated proteins include pyruvate dehydrogenase (E(2) domain), 2-oxoglutarate dehydrogenase (E(2) domain), the branched-chain 2-oxoacid dehydrogenases and the glycine cleavage system (H protein).
  • An alternative lipoylation pathway involves EC 6.3.1.20, which can lipoylate apoproteins using exogenous lipoic acid (or its analogs).
Cross-references
BRENDA2.8.1.8
EC2PDB2.8.1.8
ExplorEnz2.8.1.8
PRIAM enzyme-specific profiles2.8.1.8
KEGG Ligand Database for Enzyme Nomenclature2.8.1.8
IUBMB Enzyme Nomenclature2.8.1.8
IntEnz2.8.1.8
MEDLINEFind literature relating to 2.8.1.8
MetaCyc2.8.1.8
UniProtKB/Swiss-Prot
B4IUG3, LIAS1_DROYA;  Q3LSN4, LIAS1_PEA;  B4PF83, LIAS2_DROYA;  
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A6LE09, LIPA_PARD8;  A1B1T3, LIPA_PARDP;  A7HXW0, LIPA_PARL1;  
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B6TN12, LISC1_MAIZE;  B8AA76, LISC1_ORYSI;  Q5ZAQ2, LISC1_ORYSJ;  
B9I666, LISC1_POPTR;  C0PN26, LISC2_MAIZE;  B8B016, LISC2_ORYSI;  
Q6L534, LISC2_ORYSJ;  B9N2B0, LISC2_POPTR;  Q8LEE8, LISC_ARATH;  
A8I2V9, LISC_CHLRE;  A4RW69, LISC_OSTLU;  B9RX57, LISC_RICCO;  
C5XKZ1, LISC_SORBI;  

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