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ENZYME

ENZYME entry: EC 2.8.1.8

Accepted Name
lipoyl synthase
Alternative Name(s)
lipoate synthase
Reaction catalysed
[[Fe-S] cluster scaffold protein carrying a second [4Fe-4S](2+) cluster] + 4 H(+) + N(6)-octanoyl-L-lysyl-[protein] + 2 oxidized [2Fe-2S]-[ferredoxin] + 2 S-adenosyl-L-methionine <=> (R)-N(6)-dihydrolipoyl-L-lysyl-[protein] + 2 5'-deoxyadenosine + [[Fe-S] cluster scaffold protein] + 4 Fe(3+) + 2 hydrogen sulfide + 2 L-methionine + 2 reduced [2Fe-2S]-[ferredoxin]
Comment(s)
  • This enzyme catalyzes the final step in the de novo biosynthesis of the lipoyl cofactor, the attachment of two sulfhydryl groups to C6 and C8 of a pendant octanoyl chain.
  • It is a member of the 'AdoMet radical' (radical SAM) family, all members of which produce the 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical and methionine from AdoMet (S-adenosylmethionine) by the addition of an electron from an iron-sulfur center.
  • The enzyme contains two [4Fe-4S] clusters.
  • The first cluster produces the radicals, which are converted into 5'-deoxyadenosine when they abstract hydrogen atoms from C6 and C8, respectively, leaving reactive radicals at these positions that interact with sulfur atoms within the second (auxiliary) cluster.
  • Having donated two sulfur atoms, the auxiliary cluster is degraded during catalysis, but is regenerated immediately by the transfer of a new cluster from iron-sulfur cluster carrier proteins.
  • Lipoylation is essential for the function of several key enzymes involved in oxidative metabolism, as it converts apoprotein into the biologically active holoprotein.
  • Examples of such lipoylated proteins include pyruvate dehydrogenase (E2 domain), 2-oxoglutarate dehydrogenase (E2 domain), the branched- chain 2-oxoacid dehydrogenases and the glycine cleavage system (H protein).
  • An alternative lipoylation pathway involves EC 6.3.1.20, which can lipoylate apoproteins using exogenous lipoic acid (or its analogs).
Cross-references
BRENDA2.8.1.8
EC2PDB2.8.1.8
ExplorEnz2.8.1.8
PRIAM enzyme-specific profiles2.8.1.8
KEGG Ligand Database for Enzyme Nomenclature2.8.1.8
IUBMB Enzyme Nomenclature2.8.1.8
IntEnz2.8.1.8
MEDLINEFind literature relating to 2.8.1.8
MetaCyc2.8.1.8
Rhea expert-curated reactions2.8.1.8
UniProtKB/Swiss-Prot
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